Reagente enzima EGSACE/W

di biochimicadel gene dell'ECAdi zinco

L'enzima di conversione dell'angiotensina (ACE), noto anche come chininaasi II, è una dipeptidil carbossipeptidasi (EC 3.4.15.1) con un peso molecolare di almeno 129.000. La struttura di questa glicoproteina presenta una singola catena polipeptidica, un residuo polisaccaridico e un atomo di zinco. L’ACE è presente in molti tipi diversi di cellule, quali le cellule neuronali e le cellule tubulari prossimali renali, ma si trova prevalentemente nelle cellule endoteliali. È ancorata alla membrana superficiale endoteliale tramite un peptide di ancoraggio e può essere scissa per essere rilasciata nella circolazione sanguigna come enzima solubile. L’attività sierica dell’ACE risulta significativamente elevata nei pazienti con malattia attiva non trattata. La remissione spontanea o indotta da corticosteroidi della sarcoidosi è indicata dalla diminuzione dei valori sierici dell’ACE. Solo pochi pazienti affetti da patologie polmonari quali tubercolosi, fibrosi e tumori presentano valori sierici elevati dell’ACE. La misurazione dell’attività sierica dell’ACE è quindi estremamente utile come ausilio nella diagnosi e nella gestione della sarcoidosi. La determinazione dell’attività dell’ACE nella malattia di Gaucher non viene utilizzata come procedura di screening, ma il suo valore risulta significativamente aumentato nella maggior parte dei casi, purché sia possibile escludere la sarcoidosi⁶. L’ACE viene inibita dai farmaci della famiglia del captopril. Gli agenti che agiscono attraverso questo meccanismo sono ormai ben consolidati nel trattamento dell’insufficienza cardiaca e dell’ipertensione. L’attività sierica dell’ACE può rappresentare un parametro utile per monitorare l’effetto di questi farmaci ipotensivi che inibiscono l’ACE. Sensibilità LOB 1,2 U/L LOD 6,8 U/L LOQ 10 U/L Media - 3*SD 5,9 U/L Correlazione La correlazione tra un marchio ben noto (X) e Gcell (Y) è y = 0,9745x - 0,4248 R² = 0,9523 Interferenze Analiti Concentrazione Bilirubina 25 μM