Le immunoproteine umane sono costituite da due catene pesanti identiche (circa 50kD) e da due catene leggere identiche, collegate da un legame disolfuro; le catene leggere sono κ o λ, Le catene pesanti delle cinque immunoglobuline IgA, IgD, IgE, IgG e IgM sono diverse. Le IgA e le IgM si differenziano perché possono formare polipolimeri, mentre la catena pesante delle IgG è una catena γ. Le IgG umane sono costituite da quattro sottoclassi, con aminoacidi solo leggermente diversi. Gli anticorpi IgG sono utilizzati per identificare la classificazione delle plasmacellule contenenti IgG, dei linfociti e dei tumori derivati da cellule B. La popolazione normale di cellule B è policlonale ed esprime una serie di immunoglobuline diverse. Al contrario, la maggior parte dei tumori delle cellule B è caratterizzata da una proliferazione cellulare monoclonale, che esprime una catena leggera, mentre la stessa cellula può esprimere più di una catena pesante.I tumori IgG-positivi includono la leucemia a cellule ciliate, il linfoma della milza e il linfoma del follicolo.
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