Reagente IgG MO22196

per western blotper immunofluorescenzaper immuncitochimica

La PEA-15 è stata originariamente isolata come proteina principale a basso peso molecolare degli astrociti striatali embrionali di topo cresciuti in coltura cellulare. Tre macchie su gel 2D con un peso molecolare apparente di 15kDa e punto isoelettrico 5,1-5,3 hanno dimostrato di essere forme diverse di un'unica proteina. La proteina è stata fosforilata in serina su un sito dalla protein chinasi C sia in vivo che in vitro e la proteina è stata denominata "fosfoproteina arricchita in astrociti di 15kDa", da cui PEA-15. Il successivo clonaggio e sequenziamento ha rivelato una proteina ben conservata in sequenza tra il topo e l'uomo e fortemente espressa nel cervello. Indipendentemente, la stessa proteina è risultata up-regolata nei fibroblasti e nei tessuti di pazienti diabetici ed è stata quindi denominata "proteina arricchita nel diabete" o PED. Studi immunocitochimici hanno dimostrato che la proteina è fortemente espressa negli astrociti e in alcuni neuroni del sistema nervoso centrale dei topi, sebbene sia espressa a livelli inferiori in modo ubiquitario. È stato dimostrato che la PEA-15 interagisce con la chinasi regolata dal segnale extracellulare e regola l'ingresso nucleare di questa proteina; sono state inoltre descritte numerose altre importanti interazioni con altre proteine coinvolte nella regolazione dell'apoptosi, del metabolismo del glucosio e della crescita cellulare. MCA-4D2 è stato prodotto contro un costrutto ricombinante di PEA-15 a lunghezza intera espresso e purificato da E. coli.